Proteolytic Enzymes in Coagulation, Fibrinolysis, and Complement Activation, Part A: Mammalian Blood Coagulation Factors and Inhibitors
Volume 222: Proteolytic Enzymes in Coagulation, Fibrinolysis and Complement Activation Part A
Sorozatcím: Methods in Enzymology; 222;
-
10% KEDVEZMÉNY?
- A kedvezmény csak az 'Értesítés a kedvenc témákról' hírlevelünk címzettjeinek rendeléseire érvényes.
- Kiadói listaár EUR 51.95
-
21 546 Ft (20 520 Ft + 5% áfa)
Az ár azért becsült, mert a rendelés pillanatában nem lehet pontosan tudni, hogy a beérkezéskor milyen lesz a forint árfolyama az adott termék eredeti devizájához képest. Ha a forint romlana, kissé többet, ha javulna, kissé kevesebbet kell majd fizetnie.
- Kedvezmény(ek) 10% (cc. 2 155 Ft off)
- Kedvezményes ár 19 391 Ft (18 468 Ft + 5% áfa)
Iratkozzon fel most és részesüljön kedvezőbb árainkból!
Feliratkozom
21 546 Ft
Beszerezhetőség
Megjelenése törölve vagy kivonva a forgalomból. Sajnos nem rendelhető.
Why don't you give exact delivery time?
A beszerzés időigényét az eddigi tapasztalatokra alapozva adjuk meg. Azért becsült, mert a terméket külföldről hozzuk be, így a kiadó kiszolgálásának pillanatnyi gyorsaságától is függ. A megadottnál gyorsabb és lassabb szállítás is elképzelhető, de mindent megteszünk, hogy Ön a lehető leghamarabb jusson hozzá a termékhez.
A termék adatai:
- Kiadó Elsevier Science
- Megjelenés dátuma 1993. szeptember 20.
- ISBN 9780121821234
- Kötéstípus Keménykötés
- Terjedelem613 oldal
- Méret 228x152 mm
- Súly 1000 g
- Nyelv angol 0
Kategóriák
Hosszú leírás:
The critically acclaimed laboratory standard, Methods in Enzymology, is one of the most highly respected publications in the field of biochemistry. Since 1955, each volume has been eagerly awaited, frequently consulted, and praised by researchers and reviewers alike. The series contains much material still relevant today--truly an essential publication for researchers in all fields of life sciences.
TöbbTartalomjegyzék:
K.G. Mann and L. Lorand, Introduction: Blood Coagulation.
L. Patthy, Modular Design of Proteases of Coagulation, Fibrinolysis, and Complement Activation: Implications for Protein Engineering and Structure-Function Studies.
L. Lorand, J.-M. Jeong, J.T. Radek, and J. Wilson, Human Plasma Factor XIII: Subunit Interactions and Activation of Zymogen.
A. Ichinose and H. Kaetsu, Molecular Approach to Structure-Function Relationships of Human Coagulation FactorXIII.
R.A. Pixley and R.W. Colman, Factor XII: Hageman Factor.
P.N. Walsh, F.A. Baglia, and B.A. Jameson, Factor XI: Structure-Function Relationship Utilizing Monoclonal Antibodies, Protein Modification, Computational Chemistry, and Rational Synthetic Peptide Design.
S.P. Bajaj and J.J. Birktoft, Human Factor IX and Factor IXa.
P. Lollar, P.J. Fay, and D.N. Fass, Factor VIII and Factor VIIIa.
A.R. Thompson and S.-H. Chen, Characterization of Factor IX Defects in Hemophilia BPatients.
L.W. Hoyer, Characterization of Dysfunctional Factor VIII Molecules.
J.H. Lawson, S. Krishnaswamy, S. Butenas, and K.G. Mann, Proteolytic Activity of Extrinsic Pathway.
T.J. Girard and G.J. Broze, Jr., Tissue Factor Pathway Inhibitor.
W. Ruf, D.J. Miles, A. Rehemtulla, and T.S. Edgington, Mutational Analysis of Receptor and Cofactor Function of Tissue Factor.
M. Kalafatis, S. Krishnaswamy, M.D. Rand, and K.G. Mann, Factor V.
D.D. Pittman and R.J. Kaufman, Site-Directed Mutagenesis and Expression of Coagulation Factors VIII and V in Mammalian Cells.
S. Krishnaswamy, M.E. Nesheim, E.L.G. Pryzdial, and K.G. Mann, Assembly of Prothrombinase Complex.
P.B. Tracy, R.A. Robinson, L.A. Worfolf, and D.H. Allen, Procoagulant Activities Expressed by Peripheral Blood Mononuclear Cells.
M.F. Doyle and P.E. Haley, Meizothrombin: Active Intermediate Formed during Prothrombinase-Catalyzed Activation of Prothrombin.
R.A. Henriksen, Identification and Characterization of Mutant Thrombins: Structure-Function Relationships.
S. Okamoto and A. Hijikata-Okunomiya, Synthetic Selective Inhibitors of Thrombin.
A.S. Ng, S.D. Lewis, and J.A. Shafer, Quantifying Thrombin-Catalyzed Release of Fibrinopeptide from Fibrinogen Using High-Performance Liquid Chromatography.
C.T. Esmon, N.L. Esmon, B.F. Le Bonniec, and A.E. Johnson, Protein C Activation.
K. Suzuki, Protein C Inhibitor.
R.J. Jenny, T.L. Messier, L.A. Ouellette, and W.R. Church, Immunochemical Techniques for Studying Coagulation Proteins.
C. Valcarce, E. Persson, J. Astermark, A.-K. Khlin, and J. Stenflo, Isolation of Intact Modules from Noncatalytic Parts of Vitamin K-Dependent Coagulation Factors IX and X and Protein C.
K.J. Kotkow, D.A. Roth, T.J. Porter, B.C. Furie, and B. Furie, Role of Propeptide in Vitamin K-Dependent g-Carboxylation.
K.L. Berkner, Expression of Recombinant Vitamin K-Dependent Proteins in Mammalian Cells: Factors IX and VII.
P.E. Bock, Thioester Peptide Chloromethyl Ketones: Reagents for Active Site-Selective Labeling of Serine Proteinases.
E.B. Williams and K.G. Mann, Peptide Chloromethyl Ketones as Labeling Reagents.
R.P. Tracy, R. Jenny, E.B. Williams, and K.G. Mann, Active Site-Specific Assays for Enzymes of Coagulation and Fibrinolytic Pathways.
S.T. Olson, I. Bjirk, and J.D. Shore, Kinetic Characterization of Heparin-Catalyzed and Uncatalyzed Inhibition of Blood Coagulation Proteinases by Antithrombin.
Author Index.
Subject Index.