• Kapcsolat

  • Hírlevél

  • Rólunk

  • Szállítási lehetőségek

  • Prospero könyvpiaci podcast

  • Linkage Thermodynamics of Macromolecular Interactions

    Linkage Thermodynamics of Macromolecular Interactions

    Sorozatcím: Advances in Protein Chemistry; 51;

      • 10% KEDVEZMÉNY?

      • A kedvezmény csak az 'Értesítés a kedvenc témákról' hírlevelünk címzettjeinek rendeléseire érvényes.
      • Kiadói listaár EUR 137.00
      • Az ár azért becsült, mert a rendelés pillanatában nem lehet pontosan tudni, hogy a beérkezéskor milyen lesz a forint árfolyama az adott termék eredeti devizájához képest. Ha a forint romlana, kissé többet, ha javulna, kissé kevesebbet kell majd fizetnie.

        56 820 Ft (54 115 Ft + 5% áfa)
      • Kedvezmény(ek) 10% (cc. 5 682 Ft off)
      • Kedvezményes ár 51 139 Ft (48 704 Ft + 5% áfa)

    56 820 Ft

    Beszerezhetőség

    A kiadónál véglegesen elfogyott, nem rendelhető. Érdemes újra keresni a címmel, hátha van újabb kiadás.

    Why don't you give exact delivery time?

    A beszerzés időigényét az eddigi tapasztalatokra alapozva adjuk meg. Azért becsült, mert a terméket külföldről hozzuk be, így a kiadó kiszolgálásának pillanatnyi gyorsaságától is függ. A megadottnál gyorsabb és lassabb szállítás is elképzelhető, de mindent megteszünk, hogy Ön a lehető leghamarabb jusson hozzá a termékhez.

    A termék adatai:

    • Kiadó Elsevier Science
    • Megjelenés dátuma 1998. június 24.

    • ISBN 9780120342518
    • Kötéstípus Keménykötés
    • Terjedelem473 oldal
    • Méret 228x152 mm
    • Súly 810 g
    • Nyelv angol
    • 0

    Kategóriák

    Hosszú leírás:

    "This volume commemorates the 50th anniversary of the appearance in Volume 4 in 1948 of Dr. Jeffries Wyman's famous paper in which he ""laid down"" the foundations of linkage thermodynamics. Experts in this area contribute articles on the state-of-the-art of this important field and on new developments of the original theory. Among the topics covered in this volume are electrostatic contributions to molecular free energies in solution; site-specific analysis of mutational effects in proteins; allosteric transitions of the acetylcholine receptor; and deciphering the molecular code of hemoglobin allostery."

    Több

    Tartalomjegyzék:

    M. Schaefer, H. van Vlijmen, and M. Karplus, Electrostatic Contributions to Molecular Free Energies in Solution.
    E. Di Cera, Site-Specific Analysis of Mutational Effects in Proteins.
    S.J. Edelstein and J.-P. Changeux, Allosteric Transitions of the Acetylcholine Receptor.
    G.K. Ackers, Deciphering the Molecular Code of Hemoglobin Allostery.
    E. Freire, Statistical Thermodynamic Linkage between Conformational and Binding Equilibria.
    M.T. Record, Jr., W. Zhang, and C.F. Anderson, Analysis of the Effects of Salts and Uncharged Solutes on Protein and Nucleic Acid Equilibria and Processes: A Practical Guide to Recognizing and Interpreting Polyelectrolyte Effects, Hofmeister Effects, and Osmotic Effects of Salts.
    S.N. Timasheff, Control of Protein Stability and Reactions by Weakly Interacting Cosolvents: The Simplicity of the Complicated.
    Author Index.
    Subject Index.

    Több
    0